Glutathion ist im Grunde ein winziges Eiweißfragment aus nur drei Bausteinen: Glutaminsäure, Cystein und Glycin. Chemisch korrekt heißt es γ-L-Glutamyl-L-Cysteinylglycin. Diese Kürze ist ungewöhnlich, denn die meisten Proteine im Körper bestehen aus Hunderten oder Tausenden Aminosäuren. Trotzdem gehört Glutathion, kurz GSH, zu den am häufigsten vorkommenden Molekülen dieser Art in lebenden Zellen.
Östreicher und Morgan beschreiben in Biochemistry and Cell Biology (2019), dass Glutathion in nahezu allen eukaryotischen Zellen sowie in vielen prokaryotischen Zellen in millimolaren Konzentrationen vorkommt. Millimolar bedeutet in dieser Größenordnung: pro Liter Zellflüssigkeit liegen mehrere Millimol des Moleküls vor. Zum Vergleich – viele andere zelluläre Signalstoffe bewegen sich im nano- oder mikromolaren Bereich, also um den Faktor 1.000 bis 1.000.000 niedriger. Das macht GSH zu einem der mengenmäßig dominierenden kleinen Moleküle in der Zelle überhaupt.
Interessant ist, wo Glutathion gebildet wird und wo es landet. Bei Tieren und Pilzen findet die Synthese ausschließlich im Zytosol statt, also im flüssigen Innenraum der Zelle. Bei Pflanzen kommt zusätzlich die Bildung in den Plastiden hinzu. Trotzdem findet man das Molekül praktisch in jedem Zellkompartiment – im Zellkern, in den Mitochondrien, im endoplasmatischen Retikulum. Damit das funktioniert, muss GSH aktiv zwischen diesen Räumen transportiert werden. Östreicher und Morgan halten allerdings fest: Die genauen Transporter, die diese Verteilung im Detail steuern, sind in den meisten Fällen molekular noch nicht identifiziert. Anders gesagt – man sieht das Ergebnis, kennt aber die Maschinerie dahinter nur bruchstückhaft.
Eine der ältesten und am besten dokumentierten biochemischen Rollen von Glutathion ist seine Funktion in der Familie der Glutathion-S-Transferasen (GST). Diese Enzyme koppeln GSH an körperfremde Stoffe und machen sie dadurch wasserlöslicher und ausscheidbar. Fukami veröffentlichte dazu 1980 in Pharmacology & Therapeutics eine Arbeit über den Metabolismus verschiedener Insektizide durch Glutathion-S-Transferasen. Der Text zeigt, wie zentral GSH schon vor über vier Jahrzehnten in der Toxikologie eingeordnet wurde – als Kopplungspartner, den die Zelle einsetzt, um mit Fremdstoffen umzugehen.
Wichtig für die Einordnung: Beide Arbeiten beschreiben biochemische Grundlagen. Sie sind keine klinischen Studien am Menschen, die einen Nutzen einer oralen Glutathion-Zufuhr belegen würden. Die Frage, wie gut Glutathion aus einer Kapsel oder einem Pulver überhaupt ins Blut und in die Zellen gelangt, wird in den hier zitierten Arbeiten nicht behandelt. Wer nach eindeutigen Aussagen zu einem gesundheitlichen Effekt einer Nahrungsergänzung mit GSH sucht, findet in diesen beiden Quellen keine.
Im Alltag begegnet dir Glutathion vor allem in zwei Formen: als reduziertes GSH (das ist die aktive Form) und als oxidiertes GSSG, das aus zwei über eine Schwefelbrücke verbundenen GSH-Molekülen besteht. Das Verhältnis von GSH zu GSSG in einer Zelle gilt in der Fachliteratur als Marker für den zellulären Redoxzustand. In gesunden Zellen liegt der weit überwiegende Anteil in reduzierter Form vor – oft im Verhältnis von etwa 100:1 zugunsten von GSH.
Der Baustein, der bei der GSH-Synthese am ehesten limitiert, ist Cystein. Cystein enthält Schwefel und liefert die reaktive SH-Gruppe, auf der praktisch die gesamte Funktion des Moleküls beruht. Nahrungsquellen für Cystein und seine Vorstufe Methionin sind Eier, Milchprodukte, Fleisch, Fisch sowie – in kleineren Mengen – Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen. Wer sich abwechslungsreich ernährt, versorgt seinen Körper also mit dem Rohmaterial, aus dem er Glutathion selbst herstellt.
Die Schreibweise variiert übrigens: Glutathion, Glutathione (englisch), GSH als Abkürzung für die reduzierte Form, GSSG für die oxidierte. Alles das gleiche Molekülsystem, nur unterschiedlich benannt je nach Zustand und Sprachraum.
Auch bekannt als
GSH
